INTERPRETACION DE REACCIONES METABOLICAS (PARTE 12)

compuestos carbonilos

Los compuestos carbonilos α,β-insaturados son un clase importante de los compuestos carbonilos con la estructura general C_β=C_α−C=O. En estos compuestos el grupo carbonilo está conjugado con un alqueno, y de esto provienen algunas propiedades especiales. Algunos ejemplos de los compuestos carbonilos α,β-insaturados son la acroleína, el óxido de mesitilo, el ácido acrílico, y el ácido maleico. Los compuestos carbonilos insaturados pueden prepararse en el laboratorio también por la reacción aldólica o por la reacción de Perkin.

METILO

m. quím. Radical monovalente derivado del metano por pérdida de un átomo de hidrógeno y que es un componente del alcohol metílico:
el metilo está constituido por un átomo de carbono y tres de hidrógeno.

ESTERES

los ésteres son compuestos orgánicos en los cuales un grupo orgánico (simbolizado por R' en este artículo) reemplaza a un átomo de hidrógeno (o más de uno) en un ácido oxigenado

ETER

un éter es un grupo funcional del tipo R-O-R', en donde R y R' son grupos que contienen átomos de carbono, estando el átomo de oxígeno unido y se emplean pasos intermedios

AMIDAS

Una amida es un compuesto orgánico cuyo grupo funcional es del tipo RCONR'R'', siendo CO un carbonilo, N un átomo de nitrógeno, y R, R' y R'' radicales orgánicos o átomos de hidrógeno:
Se puede considerar como un derivado de un ácido carboxílico por sustitución del grupo —OH

CARBOXILIO

Los ácidos carboxílicos constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (–COOH); se produce cuando coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (C=O). Se puede representar como COOH ó CO₂H.

NITRODERIVADOS

Los nitroderivados (o nitrocompuestos o compuestos nitro) son compuestos orgánicos que contienen uno o más grupos funcionales nitro (-NO₂). Son a menudo altamente explosivos; impurezas varias o una manipulación inapropiada pueden fácilmente desencadenar una descomposición exotérmica violenta.

NITRODERIVADOS

  

FOSFORILO

AMIDAS

ETER

ESTER

CARBONILO

INTERPRETACION DE REACCIONES METABOLICAS (PARTE 11)

METILO

un grupo metilo, (CH₃-), el más simple de los grupos alquilo. Es un grupo funcional de carácter hidrófobo que consta de un átomo de carbono (C) y tres de hidrógeno (H). Es siempre una parte o fracción, generalmente un sustituyente, dentro de una molécula orgánica mayor.^[1] Para esta acepción, ver este mismo artículo.un radical metilo, (CH₃·), que deriva del metano, (CH₄), por eliminación de un átomo de hidrógeno y que posee un electrón desapareado.^[2] Existe como unidad molecular independiente aunque su vida media sea muy corta.       

Cloro metano, metanol, 2-metilpropano

AMINO

un grupo amino es un grupo funcional derivado del amoníaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno. Se formula según su procedencia como -NH₂, -NRH o -NR₂. Un compuesto que contiene un grupo amino es una amina. Los grupos amino, y las aminas, se clasifican según la cantidad de sustituyentes diferentes al hidrógeno en aminas primarias (RNH₂), secundarias (R₂NH), terciarias (NR_r) y cuaternarias ((NR₄) +). El grupo amino, dado el par de electrones no compartido del nitrógeno tiene un comportamiento básico.

CARBONILO

un grupo carbonilo es un grupo funcional que consiste en un átomo de carbono con un doble enlace a un átomo de oxígeno. La palabra carbonilo puede referirse también al monóxido de carbono como ligando en un complejo inorgánico u organometálico (e.g. níquel carbonilo); en este caso, el carbono tiene un doble enlace con el oxígeno.

Urea

Carbamatos

Dióxido de carbono

ESTER

En la química, los ésteres son compuestos orgánicos en los cuales un grupo orgánico (simbolizado por R' en este artículo) reemplaza a un átomo de hidrógeno (o más de uno) en un ácido oxigenado. Un oxoácido es un ácido inorgánico cuyas moléculas poseen un grupo hidroxilo (–OH) desde el cual el hidrógeno (H) puede disociarse como un ión hidrógeno, hidrón o comúnmente protón, (H⁺).

el ácido carbónico (origina ésteres carbónicos), el ácido fosfórico (ésteres fosfóricos) o el ácido sulfúrico.

ETER

un éter es un grupo funcional del tipo R-O-R', en donde R y R' son grupos que contienen átomos de carbono, estando el átomo de oxígeno unido y se emplean pasos intermedios:

ROH + HOR' → ROR' + H₂O

Normalmente se emplea el alcóxido, RO^-, del alcohol ROH, obtenido al hacer reaccionar al alcohol con una base fuerte. El alcóxido puede reaccionar con algún compuesto R'X, en donde X es un buen grupo saliente, como por ejemplo yoduro o bromuro

AMIDAS

Una amida es un compuesto orgánico cuyo grupo funcional es del tipo RCONR'R'', siendo CO un carbonilo, N un átomo de nitrógeno, y R, R' y R'' radicales orgánicos o átomos de hidrógeno:
Se puede considerar como un derivado de un ácido carboxílico por sustitución del grupo —OH del ácido por un grupo —NH₂, —NHR o —NRR' (llamado grupo amino).

TIOLES

un tiol es un compuesto que contiene el grupo funcional formado por un átomo de azufre y un átomo de hidrógeno (-SH). Siendo el azufre análogo de un grupo alcohol (-OH), este grupo funcional es llamado grupo tiol o grupo sulfhidrilo. Tradicionalmente los tioles son denominados mercaptanos. Cuando un grupo tiol es un sustituyente de un alcano, hay varias formas de nombrar al tiol resultante:
El método preferido (utilizado por la IUPAC) consiste en añadir el sufijo -tiol al nombre del alcano. El método es casi idéntico a la denominación de alcoholes. Ejemplo: CH₃SH sería metanotiol. metil mercaptano, mercaptopurina 

NITRILO

El nitrilo es un compuesto químico en cuya molécula existe el grupo funcional cianuro o ciano, -C≡N. Los nitrilos se pueden considerar derivados orgánicos del cianuro de hidrógeno, en los que el hidrógeno ha sido sustituido por un radical alquilo. Se nombran añadiendo el sufijo nitrilo al nombre de la cadena principal; por ejemplo, etanonitrilo, CH₃CN. Una de las reacciones más utilizadas de los nitrilos es su hidrólisis a ácidos carboxílicos. Esta reacción tiene lugar en presencia de un ácido o de una base fuertes, y en ambos casos el primer producto es una amida, que no puede ser aislada a menos que su velocidad de hidrólisis sea inferior a la del nitrilo inicial.
Los nitrilos se obtienen por acción del cianuro de sodio o de potasio sobre los haluros de alquilo, y también calentando las amidas en presencia de un deshidratante

NITRODERIVADOS

Los nitroderivados (o nitrocompuestos o compuestos nitro) son compuestos orgánicos que contienen uno o más grupos funcionales nitro (-NO₂). Son a menudo altamente explosivos; impurezas varias o una manipulación inapropiada pueden fácilmente desencadenar una descomposición exotérmica violenta.
Los compuestos nitro aromáticos son sintetizados por la acción de una mezcla de ácidos sulfúrico y nítrico sobre la molécula orgánica correspondiente. Algunos ejemplos de este tipo de compuestos son el 2,4,6-trinitrofenol (ácido pícrico), el 2,4,6-trinitrotolueno (TNT) y el 2,4,6-trinitroresorcinol (ácido estífnico). El nitrometano se adiciona a aldehídos en una adición 1,2 en la reacción nitroaldólica. El nitrometano se adiciona a compuestos carbonílicos alfa-beta insaturados en la adición 1,4 de la reacción de Michael actuando como un "dador" de Michael. El nitroetileno es un "aceptor" de Michael en la reacción de Michael con compuestos enolato. En reacciones de sustitución nucleófila sobre haluro de alquilo mediante nitrito de sodio (NaNO₂) se obtienen nitroalcanos.

INTERPRETACION DE REACCIONES METABOLICAS (PARTE 10)

ENZIMAS

Las enzimas^[1] son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable).^{[2] [3]} En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG^‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.^[4] No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).^{[5] [6]} También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.^[7]

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupode aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.

2. Acción De Enzimas

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas,
hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2.000.

3. Clasificación de las enzimas

1. Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccisn).
2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
4. Liasas (Adicisn a los dobles enlaces)
5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn)
6. Ligasas (Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)
1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacénde energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores, alcoholes, oxácidos aldehidos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y, como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.
2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza químicadel sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en funcióndel tipo de enlace químico sobre el que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
4.Las isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común.

Las isomerasas cis – trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. Los óxidos – reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempoal C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la glucólisis; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 – lisolecitina en 3 – lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehídos en compuestos cetona, o viceversa.
Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido reductasa intramoleculares)sobre la que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de carbono y sus derivados.
5.Las Liasas:Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.
6.Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - ℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B (A -℗ + B A – B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ; las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.

Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, representando alrededor del 99% de la masa de la mayoría de las células.^[1] Estos cuatro elementos son los principales componentes de las biomoléculas debido a que:

1. Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo electrones, debido a su pequeña diferencia de electronegatividad. Estos enlaces son muy estables, la fuerza de enlace es directamente proporcional a las masas de los átomos unidos.
2. Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos tridimensionales –C-C-C- para formar compuestos con número variable de carbonos.
3. Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C y C, C y O, C y N, así como estructuras lineales ramificadas cíclicas, heterocíclicas, etc.
4. Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme variedad de grupos funcionales (alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos, aminas, etc.) con propiedades químicas y físicas diferentes.

HIDROXILO

El grupo hidroxilo (también llamado oxhidrilo) -OH es un grupo funcional compuesto de 1 átomo de oxígeno y 1 de hidrógeno, característico de los alcoholes. Tiene una carga formal (número de oxidación) de –1 unidad, es sigma-aceptor y pi-dador, y puede eliminarse por ejemplo por sustitucion nucleofilica, dando lugar a un anion hidroxilo.
El hidróxido, es el nombre usado para referirse al anión hidroxilo OH^-, es uno de los iones poliatómicos más simples y más importantes. También hidróxido es un término general para cualquier sal que contenga cantidades estequiométricas de este ion poliatómico. Estas sales son generalmente álcalis o bases, es decir, presentan pH superior a 7 en agua.
Un uso bastante común es para la fabricación de jabones, se combina con las grasas y forman jabón, el proceso se llama saponificación, se utiliza sosa cáustica (NaOH)
En la medicina se utilizan como antiácidos, hidróxido de magnesio (Mg(OH)2) o aluminio (Al(OH)3).
CARBOXILIO
Los ácidos carboxílicos constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (–COOH); se produce cuando coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (C=O). Se puede representar como COOH ó CO₂H.

INTERPRETACION DE REACCIONES METABOLICAS (PARTE 9)

AMINOACIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní(cacahuetes), etc., etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida.

No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato.

En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:

• fenilalanina
• isoleucina
• leucina
• lisina
• metionina
• treonina
• triptófano
• valina
• arginina
• histidina

Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.

En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemente distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, que es un ácido derivado de la cisteína, así que la taurina es esencial para los gatos.

Un detalle interesante es que casi ningún animal puede sintetizar lisina

ENLACE PEPTIDICO

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH₂ terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Características estructurales del enlace

Un tripéptido.

Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.

Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:

Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.

El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.

Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al del enlace C-C, sólo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.

Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.

AMINOACIDOS

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma